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dc.contributor.author邱惜禾en_US
dc.contributor.authorQiu, Xi-Heen_US
dc.contributor.author李耀坤en_US
dc.contributor.authorLi, Yue-Kunen_US
dc.date.accessioned2014-12-12T02:16:35Z-
dc.date.available2014-12-12T02:16:35Z-
dc.date.issued1995en_US
dc.identifier.urihttp://140.113.39.130/cdrfb3/record/nctu/#NT844500035en_US
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11536/61333-
dc.description.abstract本研究自Flavobacterium meningosepticum的細胞中純化出一種β-glucosidase (EC 3.2.1.21) ,其純化流程與性質尚未被研究過。細胞粗提取液經適當的硫酸銨分段沈 澱及二次陽離子交換樹脂管柱層析後,可得到95% 以上純度的β-glucosidase,其分 子量經凝膠體管柱層析鑑定為150kDa,是一雙聚體分子。 在可測量的範圍內,最適合的pH值約為5.0 ,活性最佳的溫度為50℃。在低於37℃, pH值介於5.0~8.0 之間酵素有較佳的穩定度。 金屬離子、EDTA及氯化鈉濃度對酵素活性的影響均十分有限。對p-nitrophenyl β-D -glucopyranoside的Km值為0.65±0.04mM,對2,4-dinitrophenyl β-D- glucopyranoside 的Km值則為0.28±0.02mM。此酵素對於受質糖基部分的選擇性甚嚴 ,須為β構型的葡萄糖基才可被分解。 以甜杏仁β-glucosidase的有效抑制劑-咪唑(imidazole) 類化合物對此作抑制性測 試,發現抑制效果不如甜杏仁β-glucosidase。而一般β-glucosidase的抑制劑,如 glucose 及δ-gluconolactone 對此酵素則具有抑制效果,其中glucose 的Ki約為 500 ±0.18mM,δ-gluconolactone 的Ki約為1.22±0.02mM。 由imidazole 對此酵素的抑制實驗顯示:imidazole 對此酵素為非競爭性抑制劑,此 結果與甜杏仁的β-glucosidase不相同。zh_TW
dc.language.isozh_TWen_US
dc.subject應用化學zh_TW
dc.subject化學zh_TW
dc.subject純化zh_TW
dc.subject咪唑zh_TW
dc.subjectAPPLIED-CHEMISTRYen_US
dc.subjectCHEMISTRYen_US
dc.subjectEDTAen_US
dc.titlePurification and Characterization of β-Glucosidase from Flavobacterium meningosepticumen_US
dc.typeThesisen_US
dc.contributor.department應用化學系碩博士班zh_TW
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